Ученые с кафедры молекулярной биологии МГУ экспериментально доказали, что биосинтез белка в митохондриях пекарских дрожжей может эффективно проходить без участия компонента, который раньше считался абсолютно необходимым.
Превращение информации, записанной в генах на языке нуклеотидного шифра, в материальную работающую структуру — белок — происходит в несколько этапов. Сначала генетический код переписывается с молекулы двуцепочечной ДНК, находящейся в ядре, на более короткую одноцепочечную матричную РНК.
Затем РНК выходит через поры в ядерной оболочке в цитоплазму, где происходит трансляция — сборка белка из аминокислот, каждой из которых соответствует несколько вариантов трехбуквенного кода матричной РНК.
Считывает этот код состоящая из двух субъединиц структура — рибосома, а доставкой строительного материала — аминокислот — занимаются специальные транспортные РНК. Присоединив аминокислоту, рибосома сдвигается на один «шаг» (следующие три буквы) по цепи РНК. Существуют специальные молекулы, дающие рибосоме команду сомкнуть две свои части на РНК и начать работу. Эти белки называются факторами инициации трансляции.
У прокариот (организмов без ядра) их всего три: IF1, IF2, IF3. Эукариоты (ядерные организмы, к которым относятся и люди) устроены гораздо сложнее и имеют более 20 факторов инициации трансляции.
Особняком в этом списке стоят митохондрии — органеллы, выполняющие роль энергетической станции эукариотических клеток.
Они имеют свою ДНК, отличающуюся от ядерной, и собственные рибосомы, более похожие на бактериальные. Поскольку митохондрии ближе к прокариотам, предполагалось, что и трансляция у них происходит сходным образом. До недавнего времени были открыты три фактора инициации трансляции (mtIF1, mtIF2 и mtIF3), аналогичные прокариотическим.
Эксперимент исследователей из МГУ, который должен был лишь доказать, что без третьего фактора инициации трансляции процесс не запускается (как и во всех известных системах), дал совсем иные результаты: никакой остановки трансляции в дрожжевых митохондриях в отсутствие mtIF3 не произошло.
«Биосинтез белка в этих условиях шел в целом примерно с той же эффективностью, что и в нормальных дрожжевых митохондриях, но был сильно «разбалансирован». Другими словами, некоторых митохондриальных белков в отсутствие mtIF3 действительно становилось меньше, зато количество других вырастало в несколько раз!» — утверждает один из авторов работы Петр Каменский.
Таким образом, ученым удалось доказать, что биосинтез белка может эффективно проходить без участия компонента, который раньше считался абсолютно необходимым. Предыдущие исследования показали, что мутации, которые дестабилизируют mtIF3, также встречаются у пациентов с болезнью Паркинсона.
Это означает, что изучение работы митохондриального фактора инициации трансляции-3 у млекопитающих может помочь дополнить картину молекулярного механизма формирования болезни Паркинсона и найти новые способы ее лечения.
По материалам: (http://www.gazeta.ru)
Читайте другие материалы журнала «Международная жизнь» на нашем канале Яндекс.Дзен.
Подписывайтесь на наш Telegram – канал: https://t.me/interaffairs